在含葡萄糖的培養基中大腸桿菌不能利用乳糖，只有改用乳糖時才能利用乳糖，這壹現象的調控機理是：當在培養基中只有乳糖時由於乳糖的代謝產物異乳糖是lac操縱子的誘導物，它可以結合在阻遏蛋白的變構位點上，使構象發生改變，破壞了阻遏蛋白與操縱基因的親和力，不能與操縱基因結合。
於是RNA聚合酶結合於啟動子，並順利地通過操縱基因，進行結構基因的轉錄，產生大量分解乳糖的酶，這就是當大腸桿菌的培養基中只有乳糖時利用乳糖的原因。
擴展資料
乳糖操縱子結構：
細菌相關功能的結構基因常連在壹起，形成壹個基因簇。它們編碼同壹個代謝途徑中的不同的酶。壹個基因簇受到同壹的調控，壹開俱開，壹閉俱閉。
也就是說它們形成了壹個被調控的單位，其它的相關功能的基因也包括在這個調控單位中，例如編碼透過酶的基因，雖它的產物不直接參與催化代謝，但它可以使小分子底物轉運到細胞中。
乳糖分解代謝相關的三個基因，lacZ、Y、A就是很典型的是上述基因簇。它們的產物可催化乳糖的分解，產生葡萄糖和半乳糖。它們具有順式作用調節元件和與之對應的反式作用調節因子。三個結構基因圖的功能是：
lacZ編碼β-半乳糖苷酶（β-galactosidase），此酶由500kd的四聚體構成，它可以切斷乳糖的半乳糖苷鍵，而產生半乳糖和葡萄糖
lacY編碼β壹半乳糖苷透性酶(galactoside permease)，這種酶是壹種分子量為30kDd膜結合蛋白，它構成轉運系統，將半乳糖苷運入到細胞中。
lacA編碼β-硫代半乳糖苷轉乙酰基酶（thiogalactoside transacetylase），其功能只將乙酰-輔酶A上的乙酰基轉移到β-半乳糖苷上。
無論是lacZ發生突變還是lacY發生突變都可以產生lac-型表型，這種lac-表型的細胞不能利用乳糖。 lacZ-突變體中半乳糖苷酶失去活性，直接阻止了乳糖的代謝。lacY-突變體不能從膜上吸取乳糖。
這壹個完整的調節系統包括結構基因和控制這些基因表達的元件，形成了壹個***同的調節單位，這種調節單位就稱為操縱子（operon）。操縱子的活性是由調節基因控制的，調節基因的產物可以和操縱子上的順式作用控制元件相互作用。
lacZ、Y、A基因的轉錄是由lacI基因指令合成的阻遏蛋白所控制。lacI壹般和結構基因相毗連，但它本身具有自己的啟動子和終止子，成為獨立的轉錄單位。
由於lacI的產物是可溶性蛋白，按照理說是無需位於結構基因的附近。它是能夠分散到各處或結合到分散的DNA位點上（這是典型的反式-作用調節物。）
通過突變的效應是可以將結構基因和調節基因相區別的，結構基因發生突變，細胞中就失去這些基因合成的蛋白。但是調節基因發生突變會影響到它所控制的所有結構基因的表達。調節蛋白的突變的結果可以顯示調節的類型。
lac基因簇是受到負調節（negative regulation）。它們的轉錄可被調節蛋白所關閉。若調節蛋白因突變而失活就會導致結構基因組成型表達。表明調節蛋白的功能是阻止結構基因的表達，因此稱這些蛋白為“阻遏”蛋白。
乳糖操縱子的阻遏蛋白是由4個亞基（38kDa）組成的四聚體。壹個野生型細胞中大約有10個四聚體。調節基因轉錄成單順反子的mRNA，它和操縱子的比率與RNA聚合酶和啟動子之比是相似的。
lac I的產物稱為lac阻遏物（lac repressor），其功能是和lacZ、Y、A基因簇5′端的操縱基因（lac O）結合,操縱基因位於啟動子(lac P)和結構基因（lac ZYA）之間。
當阻遏物結合在操縱基因上時就阻礙了啟動子上的轉錄起始。lac O 從mRNA轉錄起始點的上遊-5處延伸到轉錄單位+21處。
這樣它和啟動子的末端發生重疊。新近的觀點認為阻遏物影響了RNA聚合酶，從操縱基因和啟動子二者相關位置來看阻遏物結合在DNA上會阻礙RNA聚合酶轉錄結構基因。
但我們必須註意其它壹些操縱子上的操縱基因其位置和乳糖操縱子並不相同，因而阻遏蛋白可以通過多種方式與操縱基因結合阻斷轉錄。
乳糖操縱子發展：
阻遏蛋白的活性受到小分子誘導的控制。
細菌對環境的改變必需作出迅速的反應。營養供給隨時都可能發生變化，反復反常。要能得以幸存必需具有可以變換不同代謝底物的能力。單細胞真核生物也同樣生活在不斷變化環境中；而更為復雜的多細胞生物都具有壹套恒定的代謝途徑，而無需對外部環境作出反應。
在細菌中是很需要靈活性，也需要很經濟，因為細菌遇到合適的環境就大量消耗營養對其本身也是不利的。在缺乏底物時就不必要合成大量相關的酶類，因此細菌產生了壹種調節機制，即在缺乏底物時就阻斷酶的合成途徑，但同時又作好了準備，壹旦有底物存在就立即合成這些酶。
特殊底物的存在導致了酶的合成，此現象稱為誘導（induction）。這種類型的調控廣泛存在於細菌中，在較低等的真核生物（如酵母）也有這種情況。E.coli的乳糖操縱子提供了這種調控機制的典型範例。
當E.coli生長在缺乏β壹半乳糖苷的條件下是不需要β-半乳糖苷酶的，因此細胞中含量很低，大約每個細胞不高於5個分子，當加入底物後細菌中十分迅速地合成了這種酶，僅在2-3分鐘之內酶就可以產生並很快增長到5000個分子/每個細胞。
如在酶的濃度將達到細胞總蛋白的5-10%。如在培養基中除去底物，那麽酶的合成也就迅速停止，恢復到原來的狀態。
如果原來培養基中無乳糖，也無葡萄糖，那麽細胞只在很低的基本水平合成β-半乳苷酶和透性酶。當加入Lac後，Ecoli的lac+ 細胞很快大量合成以上兩種酶。
進壹步用32P標記mRNA作雜交實驗（用λlac中的取得的DNA，與加入乳糖後不同時間內產生的32P-mRNA進行分子雜交）結果表明加入的乳糖能激發lac的mRNA的合成。lac mRNA極不穩定，其半衰期僅有3分鐘，這個特點隨著誘導很快的恢復。
當誘導物壹除去轉錄立即停止，在很短的時間內所有的lac mRNA即被降解掉，細胞內的含量恢復到基礎水平。
β-半乳糖苷酶和透性酶合成是和lac mRNA同時被誘導的，但當除去誘導物時在細胞中β-半乳糖苷酶和透性酶要比lac mRNA穩定，因此酶的活性在壹段較長的時間內保持被誘導水平。
這種對營養供給發生改變作出迅速反應的調控類型，不僅提供了代謝新底物的能力，而且習慣於關閉在培養基中實然加入的壹些成份的內部合成。
比如E.coli的Trp的合成是通過Trp合成酶的作用。如果在細菌生長的培養基中加入Trp的話，那麽立即停止Trp合成酶的生產。這種作用稱為阻遏（repression）效應。它使細菌避免合成多余的物質。
在細菌中同時存在著誘導和阻遏的現象。誘導是細菌調節其分解底物供給生長的能力。阻遏是細菌調節其合成代謝產物的能力。
無論是酶作用的小分子底物的調節，還是酶活性的產生，它們的啟動是獨自的，小分子底物稱為誘導物（inducers）某些物質能阻止酶合成它們本身，此物質就稱輔阻遏物（corepressors）。
誘導和酶阻遏是高度特異的，只有底物/產物或緊密相關的分子才能起作用，但小分子的活性並不依賴於和靶酶的相互作用。某些誘導物與β-半乳糖苷酶的天然底物（乳糖）相似，但並不能被酶分解，比如異丙基-β-D-硫代半乳糖苷（isopropylthiogalactoside,IPTG）。
其半乳糖苷鍵中用硫代替了氧，失去了水解活性，但硫代半乳糖苷和同源的氧代化合物與酶位點的親和力相同，IPTG雖不為β-半乳糖苷酶所識別，但它是lac基因簇十分有效的誘導物。
能誘導酶的合成，但又不被分解的分子,稱為安慰誘導物（gratuitous inducer）。由於乳糖雖可誘導酶的合成，但又隨之分解，產生很多復雜的動力學問題，因此人們常用安慰誘導物來進行各種實驗。
它的存在表明壹個重要的問題，就是這個控制系統必須具有某種成份，它不同於靶酶，能識別合適的底物；而它的這種識別相關底物的能力也不同於酶。
對誘導物作出反應的這種成份就是阻遏蛋白，它由lacI編碼，其作用是控制lacIYA結構基同的轉錄，對環境作出反應。三個結構基因轉錄成單個的多順反子mRNA。阻遏蛋白的活性狀態決定了此啟動子是否打開或關閉。
在缺乏誘導物時，這些基因不能轉錄，因為阻遏蛋白是活性狀態結合在操縱基因上。當誘導物存在時，阻遏物與之結合，變成為失活狀態，離開操縱基因，啟動子開始轉錄。
阻遏物對於操縱基因有很高的親和性，在缺乏誘導物時，阻遏物總是結合在操縱基因上，使得鄰近的結構基因不能轉錄。但當誘導物存在時，它和阻遏物結合形成了壹個阻遏物復合體，不再和操縱基因結合。
百度百科-操縱子
百度百科-乳糖操縱子